Was sind Bluttests für Leberenzyme?

Blutuntersuchungen auf Leberenzyme werden sehr oft durchgeführt. Dies ist nicht überraschend, da die Leber eine der größten Drüsen des menschlichen Körpers ist. Sie nimmt an Stoffwechselprozessen teil, führt die Blutreinigung von Giftstoffen und Giften durch, überwacht den biochemischen Prozesskit. Die meisten dieser Veränderungen treten aufgrund von Enzymen auf, die von der Leber synthetisiert werden.

Das Vorhandensein von Leberenzymen im Blut ist konstant. Sie sind unentbehrlich für den Menschen. Wenn ein menschlicher Körper von irgendeiner Art von Pathologie betroffen ist, dann zeigen Enzyme eine Zunahme oder Abnahme, was sehr wichtig ist. Biochemie für das Vorhandensein von Leberenzymen ist für die Differentialdiagnose erforderlich.

Was ist das

Bevor man zu Bluttests für Enzyme übergeht, lohnt es sich herauszufinden, was es ist. Welche Plasmaenzyme werden im Allgemeinen sezerniert? Enzyme werden vom menschlichen Körper verwendet, um Stoffwechselprozesse durchzuführen. Enzyme sind im hepatobiliären System enthalten. Aufgrund der Anwesenheit von mikrosomalen Leberenzymen arbeitet der Körper normal.

In den Mitochondrien gibt es Enzyme, die für den Energiestoffwechsel der Leber wichtig sind. Die meisten Enzyme können abgebaut werden, ein Teil der verwendeten Exkrementbestandteile, beispielsweise Galle.

Die Blutbiochemie ist in der Lage, die Leistung eines Enzyms zu bestimmen. Um solche biochemischen Studien jederzeit durchzuführen. Blut kann überprüft werden und spezielle Schnelltests. Im Moment ist eine solche Biochemie wichtig, weil Enzymtests benötigt werden, um das klinische Bild zu zeichnen.

Vor dem Hintergrund einer Reihe von Krankheiten kann ein Anstieg der Leberenzyme oder deren Abnahme beobachtet werden. Da die Leber eine Reihe von Funktionen erfüllt, ist es nicht überraschend, dass die Enzyme unterschiedlich sind. Es gibt drei Möglichkeiten, das Tätigkeitsfeld zu variieren:

Apropos die erste Art von Enzymen, wird es in zwei Arten präsentiert. Dies sind Prothrombinase und Cholinesterase. Die Enzyme in dieser Gruppe arbeiten mit Blut. Die Rate wird während der Koagulation bestimmt. Wenn die Enzyme von Blutplasma dieses Typs gesenkt werden, sollten Sie auf mögliche Probleme mit der Leber, Gallenblase oder seinen Kanälen achten.

Nur alkalische Phosphatase kann dem zweiten Typ zugeordnet werden. Diese Enzyme werden zusammen mit der Galle abgesondert, und deshalb wird die Schlussfolgerung in der Form eines Stuhls ausgeführt. Wenn die alkalische Phosphatase erhöht wird, ist es sinnvoll, über die Überprüfung der Gallengänge nachzudenken.

Indikator-Blutenzyme können vor dem Hintergrund der Zerstörung von Hepatozyten dramatisch wachsen. Wir sprechen über Leberzellen, die unter dem Einfluss einer Reihe von Krankheiten aufhören zu existieren. Dieser Typ enthält Optionen wie AST, ALT, GGT, LDG und GLDG. Diese Substanzen sind im Cytosol oder den Mitochondrien vorhanden. AST und ALT können auch als mikrosomale Leberenzyme betrachtet werden. Jedoch haben nicht alle Enzyme einen diagnostischen Wert.

Meistens bestimmt die Biochemie Blut AST, ALT, GGT, LDN und alkalische Phosphatase im Blut. Die Rate dieser Substanzen kann viel über die Situation erzählen. Eine Analyse von Pankreas- oder Leberenzymen muss von einem Arzt entziffert werden, der unter Berücksichtigung der gewonnenen Daten sofort diagnostiziert oder Ihnen zusätzliche Untersuchungen zukommen lässt. Normalerweise ist es ein Ultraschall oder Röntgen, es kann Stuhlanalyse sein. In schweren Fällen kann eine Leberpunktion erforderlich sein.

Wenn etwas Leberenzym erhöht ist, aber die Rate nicht ernsthaft überschritten wird, und Biochemie eine einzelne Abweichung gefunden hat, gibt es keine Frage einer schrecklichen Diagnose. Vielleicht haben Sie kürzlich etwas Schlimmes gegessen oder Alkohol getrunken. Wenn es eine regelmäßige medikamentöse Behandlung gibt, wirkt sich dies auf die Leber aus und beeinflusst das Niveau des Enzyms. Sie müssen anfangen, sich zu sorgen, wenn ein sehr hoher Indikator entsprechend den Ergebnissen der Forschung aufgedeckt wird.

Warum wachsen Enzyme?

Die Rate der Leberenzyme kann aus vielen Gründen steigen. Ärzte sprechen von einem leichten Anstieg als natürliche Fluktuation, was durch eine medikamentöse Therapie oder die Verwendung von minderwertigen Produkten erklärt werden kann. Die Leber im menschlichen Körper kann als eine Art biochemisches Labor angesehen werden, das sofort auf Umweltveränderungen, die Aufnahme von Nahrungsmitteln oder Wasser schlechter Qualität reagiert.

Es ist jedoch wichtig zu betonen, dass, insbesondere wenn die Indikatoren mehrmals zugenommen haben, oft von einer Lebererkrankung gesprochen wird. Aufgrund biochemischer Studien können Ärzte den Faktor, der die entsprechenden Veränderungen hervorgerufen hat, genauer isolieren.

Es kommt vor, dass Menschen mit dem Wachstum von Leberenzymen im Verlauf der Behandlung auf Medikamente treffen, die für die Leber schädlich sind. Dies können Schmerzmittel oder Statine sein, die dem Blut helfen, überschüssiges Cholesterin aus dem Körper zu entfernen. Alkohol wird auch als ein Faktor angesehen, der solche Indikatoren aufwirft, insbesondere wenn er häufig und unkontrolliert verwendet wird. Vor dem Hintergrund der Fettleibigkeit kann auch das Wachstum relevanter Substanzen auftreten.

Wenn nach einer Untersuchung ein signifikanter Anstieg der Alanin-Aminotransferase angezeigt ist, was als Reduktion der ALT bezeichnet wird, können wir über abnorme hepatische oder pankreatische Eisenarbeit sprechen. Dies sind Hepatitis, Pankreatitis, Alkoholvergiftung. Außerdem hat dieses Bild eine Reihe onkologischer Erkrankungen.

Ein erhöhter Spiegel von Aspartat-Aminotransferase oder AST kann einen Arzt über Probleme mit Skelettmuskeln oder Myokard informieren. Oft gibt es Patienten mit einer entsprechenden Markierung in den Ergebnissen von Tests, die Myokardinfarkt, infektiöse Myokarditis oder Myopathie überlebt haben.

Bei gleichzeitigem Wachstum beider Indikatoren könnte der Grund darin liegen, eine Reihe von Medikamenten und pflanzlichen Arzneimitteln zu nehmen. Diese Situation wird von Menschen konfrontiert, die auf Statinen, Sulfonamiden und Paracetamol sitzen. Einige Pflanzen können nicht von Risikofaktoren ausgeschlossen werden. Diese Schädeldecke, Alexandria Blatt und Ephedra.

Was Sie wissen müssen, schwanger

Wenn Leberenzyme während der Schwangerschaft erhöht sind, sind Indikatoren nicht immer über eine Art von Pathologie. Tatsache ist, dass während der Schwangerschaft der weibliche Körper ernsthafte Veränderungen erfährt. Mutterkörper müssen an zwei Fronten arbeiten, was sich auf ihren Zustand auswirkt.

Während der Schwangerschaft können ALT und AST bis zu 31 U / l erreichen. Liegt eine Toxikose vor, so erhöht sich diese Zahl im Zeitraum von 28 bis 32 Wochen. In der Regel zeigen die ersten zwei Trimester ab und zu eine leichte Überschreitung des erlaubten Wertes, aber das ist kein Problem. Alles erklärt sich durch die erhöhte Belastung der Leber.

Indikatoren von GGT zur gleichen Zeit können bis zu 36 U / l erreichen. Im Zeitraum von 12 bis 27 Schwangerschaftswochen gibt es einen leichten Anstieg, der als Norm gilt. Bei einem starken Anstieg des Spiegels kann eine Entzündung in der Leber oder in der Pathologie des Gallensystems auftreten, und ein Gestationsdiabetes vom Zuckertyp wird exprimiert.

Wenn man über die Geschwindigkeit der alkalischen Phosphatase spricht, kann sie bis zu 150 Ed. Gleichzeitig, vor dem Hintergrund des aktiven fetalen Wachstums, das von der 20. Woche bis zum Moment der Geburt beginnt, gibt es einen leichten Anstieg der Anzahl. Eine ernste Veränderung des Niveaus der alkalischen Phosphatase wird beobachtet, wenn eine große Menge Ascorbinsäure, Arzneimittel des antibakteriellen Spektrums, mit einem Mangel an Calcium und Phosphor im Körper aufgenommen wird.

Was tun beim Aufrichten?

Es ist möglich, einen Anstieg in irgendeinem der Leberenzyme nur als Symptome und nicht als eine direkte Pathologie, die eine Behandlung erfordert, in Betracht zu ziehen. In den meisten Fällen kann der Arzt die Ursache des Anstiegs leicht bestimmen und Maßnahmen ergreifen, die diesen Indikator korrigieren können.

Wenn Sie die Blutbiochemie als vorbeugende Maßnahme bestanden haben und eine Zunahme von Enzymen nachgewiesen haben, sollten Sie sich mit einem Therapeuten beraten lassen. Der Arzt kann zusätzliche Studien empfehlen, die die Ursache ermitteln.

Vor allem, unabhängig von der Ursache, wird dem Patienten empfohlen, seine Ernährung anzupassen. Das Hauptziel einer solchen therapeutischen Diät ist es, die Belastung der Leber zu reduzieren, den Körperfettanteil zu reduzieren, Toxine und Schlacken zu eliminieren.

Für eine hepatische Diät ist eine erhöhte Menge an Gemüse wichtig. Sie können Salate aus Spinat, Grünkohl, Grüns machen. Es ist wichtig, die Menge der Produkte, die Antioxidantien enthalten, anzupassen. Fügen Sie die übliche Diät von Avocados und einigen Nüssen hinzu, die Leber wird Ihnen dankbar sein.

Im täglichen Menü sollten mindestens 50 Gramm Ballaststoffe enthalten sein. Es geht um Faser. Mit Hilfe solcher Substanzen kann der Körper das "schlechte" Cholesterin eliminieren und die Arbeit des Gallensystems normalisieren. Viele Ballaststoffe enthalten Früchte, Nüsse, Getreide, Hülsenfrüchte.

Als Teil der Behandlung ist es wichtig, genug Protein zu bekommen. Tatsache ist, dass es sich bei den Substanzen der Proteinordnung um die notwendige Grundlage für die Gewinnung geschädigter Hepatozyten handelt. Der Arzt muss sich jedoch mit der Bestimmung einer bestimmten Proteinnorm beschäftigen. Bei der Behandlung ist es wichtig, sich an das richtige Trinkregime zu halten. An dem Tag müssen Sie bis zu zwei Liter Flüssigkeit trinken.

Biochemischer Bluttest für Leberenzyme ist

Die Leber im menschlichen Körper erfüllt eine Reihe wichtiger Funktionen. Eine große Anzahl verschiedener biochemischer Reaktionen findet in der Leber statt, wofür sie die "biochemische Körperfabrik" genannt wird. Folglich eine große Anzahl von

, deren Aktivität kann auf den Zustand des ganzen Körpers beurteilt werden. Die Bestimmung der Aktivität von Enzymen, die mit der Arbeit der Leber verbunden sind, wird genannt

enzymatische Diagnose von Lebererkrankungen.

Arten von Veränderungen in der Aktivität von Enzymen bei verschiedenen Krankheiten Es gibt drei Haupttypen von Veränderungen in der Aktivität von Enzymen, die für alle Arten von allgemeinen pathologischen Prozessen im Körper charakteristisch sind:

  1. erhöhte Aktivität von Enzymen, die ständig im Blut vorhanden sind
  2. Verringerung der Aktivität von Enzymen, die ständig im Blut vorhanden sind
  3. das Auftreten von Enzymen im Blut, die normalerweise fehlen

Mit welchen Enzymen werden Erkrankungen der Leber und der Gallengänge diagnostiziert, der Zustand der Leber kann durch folgende Enzyme beurteilt werden:

  • Aminotransferasen (AST und ALT)
  • Lactatdehydrogenase (LDH)
  • alkalische Phosphatase (alkalische Phosphatase)
  • Glutamatdehydrogenase (GLDG)
  • Sorbitoldehydrogenase (SDG)
  • γ-Glutamyltransferase (GGT)
  • Fructosemonophosphataldolase (FMFA)

Die Sensitivität der Enzymdiagnostik bei Lebererkrankungen Die hohe Sensitivität der Enzymdiagnostik erklärt sich dadurch, dass die Konzentration des Enzyms in Leberzellen (Hepatozyten) 1000-mal höher ist als im Blut. Enzymodiagnosis ist wichtig für die Erkennung von Leberschäden, die ohne Gelbsucht auftreten (zum Beispiel, medizinische Schäden, anikterische Form der Virushepatitis, chronische Lebererkrankung).
Arten von Enzymen - Membran, Zytoplasma und Mitochondrien

Enzyme können in den Membran-, Zytoplasma- oder Hepatozytenmitochondrien lokalisiert sein. Jedes Enzym hat seinen festen Platz. Leicht beschädigte Enzyme finden sich in der Membran oder im Zytoplasma von Hepatozyten. Diese Gruppe umfasst - Lactatdehydrogenase, Aminotransferase und alkalische Phosphatase. Ihre Aktivität nimmt in der klinisch asymptomatischen Phase der Erkrankung zu. Bei chronischen Leberschäden nimmt die Aktivität der mitochondrialen Enzyme zu (

Mitochondrien - Organellenzellen), zu denen die mitochondriale AST gehört. Wenn Cholestase erhöht die Aktivität von Gallenenzymen - alkalische Phosphatase.

Alanin-Aminotransferase (ALT, ALT) - die Norm, das Ergebnis einer Lebererkrankung

Die normale Aktivität von ALT im Blut von Männern liegt bei 10-40 U / l, bei Frauen bei 12-32 U / L. Bei akuter Hepatitis, Leberzirrhose, obstruktiver Gelbsucht und bei der Einnahme hepatotoxischer Arzneimittel (Gifte, einige) werden unterschiedliche Werte der erhöhten Aktivität von ALT nachgewiesen

Ein deutlicher Anstieg der Aktivität von ALT 5-10 oder mehr ist ein unbestreitbares Zeichen einer akuten Lebererkrankung. Darüber hinaus wird ein solcher Anstieg bereits vor den klinischen Symptomen (Gelbsucht, Schmerz etc.) festgestellt. Eine Zunahme der ALT-Aktivität kann 1-4 Wochen vor Beginn der Klinik nachgewiesen werden und die entsprechende Behandlung kann begonnen werden, ohne dass sich die Krankheit vollständig entwickeln kann. Die hohe Aktivität des Enzyms bei solchen akuten Lebererkrankungen nach dem Auftreten klinischer Symptome hält nicht lange an. Erfolgt die Normalisierung der Enzymaktivität innerhalb von zwei Wochen, deutet dies auf die Entwicklung eines massiven Leberschadens hin.

Die Bestimmung der ALT-Aktivität ist ein obligatorischer Screening-Test für Spender.

Aspartat-Aminotransferase (AST, AsAT) ist die Norm, das Ergebnis von Lebererkrankungen Die maximale AST-Aktivität wurde in Herz, Leber, Muskeln und Nieren nachgewiesen. Normalerweise beträgt die AST-Aktivität bei einer gesunden Person 15-31 U / l für Männer und 20-40 U / l für Frauen.

Die AST-Aktivität nimmt mit der Nekrose der Leberzellen zu. Außerdem besteht in diesem Fall eine direkt proportionale Beziehung zwischen der Konzentration des Enzyms und dem Grad der Schädigung der Hepatozyten: Das heißt, je höher die Aktivität des Enzyms ist, desto stärker und umfangreicher ist die Schädigung der Hepatozyten. Eine Zunahme der AST-Aktivität ist auch bei akuter infektiöser und akut toxischer Hepatitis (Vergiftung mit Schwermetallsalzen und bestimmten Medikamenten) zu beobachten.

Das Verhältnis von AST / ALT-Aktivität wird als De-Rytis-Koeffizient bezeichnet. Der Normalwert des de Rytis-Koeffizienten beträgt 1,3. Bei Leberschäden sinkt der Wert des de Ritis-Koeffizienten.

Ausführliche Informationen über die biochemische Analyse von Blut für Fermente, lesen Sie den Artikel: Biochemische Analyse von Blut

Lactat-Dehydrogenase (LDH) ist die Norm, das Ergebnis der Lebererkrankung ist das weitverbreitete Enzym im menschlichen Körper. Der Grad seiner Aktivität in verschiedenen Organen in absteigender Reihenfolge: Nieren> Herz> Muskeln> Pankreas> Milz> Leber> Blutserum. Das Serum enthält 5 Isoformen von LDH. Da LDH auch in roten Blutkörperchen enthalten ist, sollte das Blut für die Untersuchung keine Spuren von Hämolyse enthalten. Im Blutplasma ist die LDH-Aktivität um 40% niedriger als im Serum. Die normale LDH-Aktivität im Serum beträgt 140-350 U / l.

Unter welchen Pathologien der Leber ist der Gehalt an Isoformen erhöht.Aufgrund der hohen Prävalenz von LDH in verschiedenen Organen und Gewebenist eine Erhöhung der Gesamtaktivität von LDH für die Differentialdiagnosevon verschiedenen Krankheiten nicht wichtig. Zur Diagnose einer infektiösen Hepatitis wird die Aktivität der Isoformen LDH 4 und 5 (LDG4 und LDH5) bestimmt. Bei akuter Hepatitis steigt die Serum-LDH5-Aktivität in den ersten Wochen der ikterischen Periode. Eine Zunahme der kumulativen Aktivität der Isoformen LDH4 und LDH5 wird bei allen Patienten mit infektiöser Hepatitis in den ersten 10 Tagen festgestellt. Bei Cholelithiasis ohne Blockade der Gallenwege wurde eine Erhöhung der LDH-Aktivität nicht festgestellt. Während der Myokardischämie tritt aufgrund des Phänomens der Blutstagnation in der Leber eine Zunahme der Aktivität der gesamten LDH-Fraktion auf.

Alkalische Phosphatase (alkalische Phosphatase) ist die Norm, das Ergebnis von Lebererkrankungen Alkalische Phosphatase befindet sich in der Membran der Zellen der Gallengänge der Kanälchen. Diese Zellen der Gallengänge der Gallenwege haben Prozesse, die den sogenannten Bürstensaum bilden. In diesem Bürstensaum befindet sich die alkalische Phosphatase. Wenn Gallenwege beschädigt werden, wird daher alkalische Phosphatase freigesetzt und in das Blut freigesetzt. Normalerweise variiert die Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut in Abhängigkeit von Alter und Geschlecht. Bei gesunden Erwachsenen liegt die Aktivität der alkalischen Phosphatase im Bereich von 30-90 U / l. Die Aktivität dieses Enzyms erhöht sich während Zeiten des aktiven Wachstums - während der Schwangerschaft und bei Jugendlichen. Normale Indikatoren der alkalischen Phosphatase-Aktivität bei Jugendlichen erreichen 400 U / l und bei Schwangeren - bis zu 250 U / l.

Unter welchen Pathologien der Leber ist der Inhalt erhöht.Mit der Entwicklung von obstruktiven Gelbsucht, erhöht sich die Aktivität der alkalischen Phosphatase im Serum 10 oder mehr Mal. Die Bestimmung der Aktivität von alkalischer Phosphatase wird als differentialdiagnostischer Test für obstruktive Gelbsucht verwendet. Ein weniger signifikanter Anstieg der Aktivität von alkalischer Phosphatase im Blut wird auch bei Hepatitis, Cholangitis, Colitis ulcerosa, bakteriellen Darminfektionen und Thyreotoxikose nachgewiesen.

Glutamat-Dehydrogenase (GLDG) ist die Norm, das Ergebnis von Lebererkrankungen Normalerweise liegt Glutamat-Dehydrogenase im Blut in geringen Mengen vor, da es ein mitochondriales Enzym ist, das heißt, es ist intrazellulär lokalisiert. Der Grad der Zunahme der Aktivität dieses Enzyms zeigt die Tiefe der Schädigung der Leber.

Eine Erhöhung der Konzentration von Glutamatdehydrogenase im Blut ist ein Zeichen für den Beginn von degenerativen Prozessen in der Leber, die durch endogene oder exogene Faktoren verursacht werden. Zu den endogenen Faktoren zählen Lebertumore oder Lebermetastasen, zu den exogenen Faktoren gehören die Leber schädigenden Toxine (Schwermetalle, Antibiotika usw.) und Infektionskrankheiten.

Schmidt-Koeffizient Berechnen Sie zusammen mit Aminotransferasen den Schmidt-Koeffizienten (CS). KS = (AST + ALT) / GLDG. Bei obstruktiver Gelbsucht ist der Schmidt-Koeffizient 5-15, mit akuter Hepatitis - mehr als 30, mit Metastasen von Tumorzellen in der Leber - etwa 10.

Sorbitol-Dehydrogenase (LDH) ist die Norm, das Ergebnis von Lebererkrankungen Normalerweise wird Serbitoldehydrogenase im Serum in Spuren nachgewiesen, und ihre Aktivität übersteigt 0,4 U / l nicht. Die Aktivität der Sorbitoldehydrogenase ist bei allen Formen der akuten Hepatitis um das 10- bis 30fache erhöht. Sorbitoldehydrogenase ist ein organspezifisches Enzym, das eine Schädigung der Membranen von Hepatozyten während der primären Entwicklung eines akuten Prozesses oder während einer Exazerbation des chronischen zeigt. Die γ-Glutamyltransferase ist die Norm, bei der die Leberpathologie erhöht ist und nicht nur in der Leber vorhanden ist. Die maximale Aktivität von & ggr; -Glutamyltransferase wird in den Nieren, der Bauchspeicheldrüse, der Leber und der Prostatadrüse nachgewiesen. Bei gesunden Menschen beträgt die normale Konzentration von γ-Glutamyltransferase bei Männern 250-1800 nmol / l * s, bei Frauen 167-1100 nmol / s * l. Bei Neugeborenen ist die Enzymaktivität 5 mal höher und bei Frühgeborenen - 10 mal.

Die Aktivität von γ-Glutamyltransferase erhöht sich bei Erkrankungen der Leber und des Gallensystems sowie bei Diabetes. Die höchste Aktivität des Enzyms wird von obstruktiver Gelbsucht und Cholestase begleitet.Die Aktivität von γ-Glutamyltransferase in diesen Pathologien nimmt 10 odermehrmal zu. Unter Beteiligung der Leber im malignen Prozess erhöht sich die Enzymaktivität um das 10-15-fache, bei chronischer Hepatitis um das 7-fache. Γ-Glutamyltransferase reagiert sehr empfindlich auf Alkohol, der zur Differentialdiagnose zwischen viralen und alkoholischen Leberläsionen eingesetzt wird.

Die Bestimmung der Aktivität dieses Enzyms ist der empfindlichste Screeningtest, der der Bestimmung der Aktivität von Aminotransferasen (AST und ALT) oder alkalischer Phosphatase vorzuziehen ist.

Informative Bestimmung der Aktivität von γ-Glutamyltransferase und Lebererkrankungen bei Kindern.

Fructose-Monophosphat-Aldolase (FMFA) ist die Norm, das Ergebnis einer Lebererkrankung

Normalerweise wird Blut in Spuren gefunden. Die Bestimmung der FMFA-Aktivität wird verwendet, um eine akute Hepatitis zu diagnostizieren. In den meisten Fällen wird die Bestimmung der Aktivität dieses Enzyms jedoch dazu verwendet, die berufliche Pathologie bei Personen zu identifizieren, die mit Chemikalien arbeiten, die für die Leber toxisch sind.

Bei der akuten infektiösen Hepatitis erhöht sich die Aktivität der Fructosemonophosphat-Aldolase um das Zehnfache, und wenn sie Toxinen in geringen Konzentrationen (chronische Vergiftung durch Toxine) ausgesetzt wird, nur 2-3 mal.

Die Aktivität von Enzymen in verschiedenen Pathologien der Leber und der Gallenwege Das Verhältnis der Erhöhungen der Aktivität verschiedener Enzyme in bestimmten Pathologien der Leber und der Gallenwege sind in der Tabelle dargestellt.

Bluttest für Enzyme

Bluttests für Enzyme sind der Hauptteil der Methoden zur Feststellung von Krankheiten und Pathologien, die auf der Ermittlung des Aktivitätsgrades von Enzymen basieren. Diese Studien werden unter der klaren Anleitung der Wissenschaft namens enzimodiagnostika durchgeführt. Eine separate Gruppe unter den Methoden dieser Wissenschaft ist die Diagnose verschiedener Immunenzyme.

Das Wesen dieser Methode liegt in der Einführung von Antikörpern in den menschlichen Körper, die durch chemische Bindungen an das Enzym binden, ein Antigen mit dem Antikörper bilden und dann leicht in biologischen Flüssigkeiten nachgewiesen werden können. Diese Methode trägt zur qualitativen und quantitativen Bestimmung der Anwesenheit bestimmter Enzyme im Körper bei. Die Hauptaufgabe der Enzymologie besteht darin, Herde zu identifizieren, in denen die pathologische Menge an Enzymen konzentriert ist. Dieser Ort ist eine Krankheit im Körper.

Es gibt auch eine Reihe von Enzymen, die in Gegenwart von toten Zellen zu aktiv sind. Solche Enzyme sind nekrotische Substanzen, sie reagieren scharf auf das Vorhandensein von Läsionen von Geweben und Organen. Eine andere Analyse von Enzymen beinhaltet einen Test, der eine Veränderung der normalen Aktivität dieser Substanzen aufzeigt, die auf Störungen der Funktion von Organen oder ihrer Systeme hinweist.

Bei der Diagnose und Erkennung von Enzymstörungen oder -anomalien ist es notwendig, sich sofort an Spezialisten zu wenden und mit der Behandlung zu beginnen.

Unter den wichtigsten lebenswichtigen Enzymen sind die folgenden: Amylase, Lipase, Lactatdehydrogenase, Alaninaminotransferase, Aspartataminotransferase, alkalische Phosphatase. Tests auf alle oben aufgeführten Enzyme erfolgen morgens auf nüchternen Magen. Zur Diagnose wird eine Blutprobe aus einer Vene oder aus dem ersten Morgenharn entnommen. Diese Enzyme produzieren verschiedene endokrine Drüsen unseres Körpers.

Abnormalitäten werden mit Hilfe spezieller Labortranskripte für 1-2 Wochen erkannt. Bei Rezidiven und akuten Schmerzen werden zu jeder Tageszeit Tests durchgeführt, die Ergebnisse werden notfalls innerhalb weniger Stunden bekannt gegeben. Im Falle eines Testergebnisses sollten Sie sofort einen Spezialisten kontaktieren.

Diagnostik der Amylaseaktivität

Wir müssen mit der Amylase von Blut beginnen, die von der Bauchspeicheldrüse produziert wird und zum schnellen Verdauungsprozess beiträgt. Die Hauptfunktion der Amylase ist die Spaltung von Stärke oder Glykogen unter Bildung des endgültigen Reaktionsprodukts Glucose. Die am häufigsten vorkommende Aktivität ist Alpha-Amylase.

Normale Indikatoren für Amylase im menschlichen Körper sind:
• im Blut von 16-30 Mikron katal / l-
• im Urin 28-100 Mikron Katal / l

Zahlen für die Amylase-Aktivität zeigen eine Reihe von Pathologien der Bauchspeicheldrüse und verschiedene Formen von Pankreatitis. Bei niedrigeren Amylasemengen im Urin und Blut kann der Patient mit Mukoviszidose oder einem verzögerten Pankreatitisangriff diagnostiziert werden. Erhöhte Amylaseindices weisen auf schwere Alkoholvergiftung, Mumps, Eileiterschwangerschaft, Exazerbation der Pankreatitis, Steine, Tumore in der Bauchspeicheldrüse hin.

Und erhöhte Amylase im Urin kündigt Cholezystitis, Appendizitis, Pankreatitis oder ein Geschwür des Gastrointestinaltraktes an.

Zurück zur Diagnose der Lipaseaktivität

Lipase ist ein Enzym, das an der Umwandlung von Fetten beteiligt ist. Dieses Enzym ist nur in Gegenwart von Coenzym coli und Gallensäuren aktiv. Bei der Entwicklung der Lipase verwendet der Körper die Bauchspeicheldrüse, die geformten Blutzellen - Leukozyten und Lungen. Normale Indikatoren der Lipaseaktivität im Blut sind 13-60 U / ml. Der Test für Lipase ist spezifischer als für Amylase. Überempfindlichkeit Lipase im Blut zeigt Cholestase, Geschwüre, Diabetes, Cholezystitis, Fettleibigkeit und Gicht. Hypoprotektive Lipase spricht von verschiedenen Tumoren, die hauptsächlich die Bauchspeicheldrüse, Unterernährung oder Triglyzeridämie betreffen.

Zurück zur Diagnose der Lactat-Dehydrogenase-Aktivität

Der Hauptort der Laktatdehydrogenase ist das Herz, die Muskelgewebezellen, Leber, Milz, Nieren und Pankreas. Lactat-Dehydrogenase zeigt seine Aktivität mit Zink-Ionen und Nikotin-Amidadenedin. Lactatdehydrogenase wandelt Milchsäure in Brenztraubensäure um.

Beim Menschen gibt es 5 Fraktionen dieses Enzyms. Durch die Anwesenheit einer oder einer jungen Spezies werden Krankheiten diagnostiziert.

Zum Beispiel kann mit einem Anstieg der Lactatdehydrogenase 1 ein Myokardinfarkt diagnostiziert werden, und durch Identifizieren der starken Aktivität der Fraktionen 4 und 5 kann Hepatitis identifiziert werden. Die Norm der Laktatdehydrogenase im Körper eines Erwachsenen ist 140-350 U / l, und bei Neugeborenen 400-700 U / l. Die Ursachen für eine erhöhte Laktatdehydrogenase im Körper können als Myokardinfarkt, Leberzirrhose, Tumore, Leukämie, Pankreatitis, Nierenerkrankungen, Anämie und Hepatitis betrachtet werden.

Zurück zur Diagnose der Aktivität von Alanin-Aminotransferase und Aspartat-Aminotransferase

Alanin-Aminotransferase ist ein Enzym, das die Bewegung von Aminosäuren von einem Molekül zum anderen fördert. Dieses Enzym wirkt in Gegenwart von Vitamin B6 und wird hauptsächlich in den Zellen von Niere, Leber, Muskeln, Herz und Pankreas synthetisiert. Daraus folgt, dass der Gehalt dieses Enzyms im Blut gleich Null ist. Der normale Gehalt dieses Enzyms bei Männern beträgt bis zu 40 U / l und bei Frauen bis zu 32 U / l.

Ein hoher Gehalt an Alanin-Aminotransferase weist auf Zirrhose, Gelbsucht, Leberkrebs, Verbrennungen, Herzinfarkt und Hepatitis hin. Reduzierte Aktivität spricht von Zirrhose und Nekrose der Leber.

Laut Aspartat-Aminotransferase wirkt Vitamin B6 auch paarweise. Aspartat-Aminotransferase wird hauptsächlich in den Mitochondrien und im Zytoplasma von Zellen gefunden. Der normale Gehalt dieses Enzyms ist: bei Männern 15-31 U / l und bei Frauen 20-40 U / l.

Aspartat-Aminotransferase ist in Fällen von Hepatitis, Alkoholismus, Mononukleose, Leberkrebs, Zirrhose, Cholestase und Myokardinfarkt erhöht. Darüber hinaus verursacht eine Erhöhung der Aktivität dieses Enzyms Verbrennungen, Hitzschläge, Verletzungen, Vergiftungen und eine Abnahme im Falle von Leberschäden und einem Mangel an Vitamin B6.

Zurück zur alkalischen Phosphatase-Aktivität von zm_stuD_agnozka

Alkalische Phosphatase ist ein Enzym in Zellmembranen, die hauptsächlich in den Gallengängen gefunden werden. Dieses Enzym nimmt den Hauptteil beim Austausch von Phosphorsäure ein. Es hat verschiedene Formen: Plazenta, unspezifisch und intestinal. Alkalische Säure hilft bei der Diagnose von Überdosierungen von Vitamin C, Calcium und Phosphor, Erkrankungen der Gallenwege und der Leber, Erkrankungen der Bauchspeicheldrüse und Knochenerkrankungen.

Der normale Gehalt dieses Enzyms im menschlichen Körper ist: bei Erwachsenen 30-90 U / l, bei Jugendlichen 400 oder weniger U / l und bei Schwangeren bis 250 U / l. Ein Anstieg der luphine Phosphatase zeigt Hyperthyreose, Blutkrankheiten, Rachitis, Gelbsucht, Knochentumoren und Erkrankungen der Leber, Nieren und Lungen. Niedrige alkalische Phosphataseaktivität weist auf Anämie, Mangel an nützlichen Substanzen, Hyperthyreose und beeinträchtigte Skelettknochen hin.

Denken Sie daran, dass diese Tests auf nüchternen Magen mit einer bestimmten Diät für 24 Stunden vor dem Krankenhausaufenthalt durchgeführt werden.Es besteht in der Abwesenheit von fettigen, würzigen und frittierten Lebensmitteln in der Ernährung.

Im Falle von Abweichungen nach Erhalt der entschlüsselten Ergebnisse, sollten Sie sofort einen Arzt aufsuchen.

Bluttest für Enzyme

Bluttest für Enzyme

Der Bluttest für Enzyme ist der Hauptteil der Methoden zur Feststellung von Krankheiten und Pathologien, die auf der Ermittlung des Aktivitätsgrades von Enzymen basieren. Diese Studien werden unter der klaren Anleitung einer Wissenschaft namens enzymatische Diagnostik durchgeführt. Eine separate Gruppe unter den Methoden dieser Wissenschaft ist die Diagnostik verschiedener Immunenzyme.

Das Wesen dieser Methode liegt in der Einführung von Antikörpern in den menschlichen Körper, die durch chemische Bindungen an das Enzym binden, ein Antigen mit dem Antikörper bilden und später in biologischen Flüssigkeiten leicht nachgewiesen werden können. Diese Methode trägt zur qualitativen und quantitativen Bestimmung der Anwesenheit bestimmter Enzyme im Körper bei. Die Hauptaufgabe der Enzymologie besteht darin, Herde zu identifizieren, in denen die pathologische Menge an Enzymen konzentriert ist. Dieser Ort ist eine Krankheit im Körper.

Auch isoliert sind eine Reihe von Enzymen, die in Gegenwart absterbender Zellen zu aktiv sind. Solche Enzyme sind nekrotische Substanzen, die akut auf das Vorhandensein von Läsionen von Geweben und Organen ansprechen. Eine andere Analyse von Enzymen beinhaltet einen Test, der eine Veränderung der normalen Aktivität dieser Substanzen aufzeigt, die auf Störungen der Funktion von Organen oder ihrer Systeme hinweist.

Bei der Diagnose und Erkennung von Enzymdysfunktionen oder -anomalien ist es notwendig, sofort die Spezialisten zu kontaktieren und mit der Behandlung zu beginnen.

Unter den wichtigsten lebenswichtigen Enzymen sind die folgenden: Amylase, Lipase, Lactatdehydrogenase, Alaninaminotransferase, Aspartataminotransferase, alkalische Phosphatase. Tests mit allen oben genannten Enzymen erfolgen morgens auf nüchternen Magen. Zur Diagnose wird eine Blutprobe aus einer Vene oder aus dem ersten Morgenharn entnommen. Diese Enzyme produzieren verschiedene endokrine Drüsen unseres Körpers.

Abweichungen von der Norm werden mit speziellen Labortranskripten für 1-2 Wochen erkannt. Bei Rezidiven und akuten Schmerzen werden zu jeder Tageszeit Tests durchgeführt, die Ergebnisse werden notfallmäßig für mehrere Stunden angekündigt. Im Falle eines Testergebnisses sollten Sie sofort einen Spezialisten kontaktieren.

Diagnostik der Amylaseaktivität

Wir müssen mit der Amylase des Blutes beginnen, das von der Bauchspeicheldrüse produziert wird und zum schnellen Fluss der Verdauungsprozesse beiträgt. Die Hauptfunktion der Amylase ist der Abbau von Stärke oder Glykogen unter Bildung des endgültigen Reaktionsprodukts - Glucose. Die am häufigsten vorkommende Aktivität ist Alpha-Amylase.

Normale Mengen an Amylase im menschlichen Körper sind: • im Blut 16-30 Mikron Katal / l;

• im Urin 28-100 Mikron Katal / l

Die Zahlen für Amylase-Aktivität zeigen eine Reihe von Pathologien der Bauchspeicheldrüse und verschiedene Formen von Pankreatitis. Bei niedrigeren Amylasemengen im Urin und Blut kann der Patient mit Mukoviszidose oder einem verzögerten Pankreatitisangriff diagnostiziert werden. Erhöhte Amylaseindices weisen auf schwere Alkoholvergiftung, Mumps, Eileiterschwangerschaft, Exazerbation der Pankreatitis, Steine, Tumore in der Bauchspeicheldrüse hin.

Und erhöhte Amylase im Urin zeigt Cholezystitis, Appendizitis, Pankreatitis oder ein Magengeschwürgeschwür an.

Diagnose der Lipaseaktivität

Lipase ist ein Enzym, das an der Umwandlung von Fetten beteiligt ist. Dieses Enzym ist nur in Gegenwart von Coenzym-Colipase und Gallensäuren aktiv. Bei der Entwicklung der Lipase verwendet der Körper die Bauchspeicheldrüse, die geformten Blutzellen - Leukozyten und Lungen. Normale Indikatoren der Lipaseaktivität im Blut sind 13-60 U / ml. Der Lipasetest ist spezifischer als Amylase. Der Hypergehalt der Lipase im Blut weist auf Cholestase, Geschwüre, Diabetes, Cholezystitis, Fettleibigkeit und Gicht hin. Hypase-Gehalt der Lipase deutet auf eine Vielzahl von Tumoren hin, die hauptsächlich die Bauchspeicheldrüse, Unterernährung oder Triglyceridämie betreffen.

Der Hauptort der Laktatdehydrogenase ist das Herz, die Muskelgewebezellen, Leber, Milz, Nieren und Pankreas. Lactatdehydrogenase zeigt seine Aktivität mit Zinkionen und Nikotinamidadenindinukleotid. Lactatdehydrogenase wandelt Milchsäure in Brenztraubensäure um.

Beim Menschen gibt es 5 Fraktionen dieses Enzyms. Durch die Anwesenheit einer oder einer jungen Spezies werden Krankheiten diagnostiziert.

Zum Beispiel kann mit einem Anstieg der Lactatdehydrogenase 1 ein Myokardinfarkt diagnostiziert werden, und durch Identifizieren der starken Aktivität der Fraktionen 4 und 5 kann Hepatitis identifiziert werden. Die Norm der Laktatdehydrogenase im Körper eines Erwachsenen ist 140-350 U / l, und bei Neugeborenen 400-700 U / l. Die Ursachen für eine erhöhte Laktatdehydrogenase im Körper können als Myokardinfarkt, Leberzirrhose, Tumore, Leukämie, Pankreatitis, Nierenerkrankungen, Anämie und Hepatitis betrachtet werden.

Diagnostik der Aktivität von Alanin-Aminotransferase und Aspartat-Aminotransferase

Alanin-Aminotransferase ist ein Enzym, das die Bewegung von Aminosäuren von einem Molekül zum anderen fördert. Dieses Enzym wirkt in Gegenwart von Vitamin B6 und wird hauptsächlich in den Zellen von Niere, Leber, Muskeln, Herz und Pankreas synthetisiert. Daraus folgt, dass der Gehalt dieses Enzyms im Blut gleich Null ist. Der normale Gehalt dieses Enzyms bei Männern beträgt bis zu 40 U / l und bei Frauen bis zu 32 U / l.

Ein hoher Gehalt an Alanin-Aminotransferase weist auf Zirrhose, Gelbsucht, Leberkrebs, Verbrennungen, Herzinfarkt und Hepatitis hin. Reduzierte Aktivität spricht von Zirrhose und Nekrose der Leber.

Vitamin B6 wirkt auch in Paaren mit dieser Aspartat-Aminotransferase. Aspartat-Aminotransferase wird hauptsächlich in den Mitochondrien und im Zytoplasma von Zellen gefunden. Der normale Gehalt dieses Enzyms ist: bei Männern 15-31 U / l und bei Frauen 20-40 U / l.

Aspartat-Aminotransferase ist in Fällen von Hepatitis, Alkoholismus, Mononukleose, Leberkrebs, Zirrhose, Cholestase und Myokardinfarkt erhöht. Darüber hinaus verursacht eine Erhöhung der Aktivität dieses Enzyms Verbrennungen, Hitzschläge, Verletzungen, Vergiftungen und eine Abnahme im Falle von Leberschäden und einem Mangel an Vitamin B6.

Diagnose der alkalischen Phosphatase-Aktivität

Alkalische Phosphatase ist ein Enzym in Zellmembranen, die hauptsächlich in den Gallengängen gefunden werden. Dieses Enzym nimmt den Hauptteil beim Austausch von Phosphorsäure ein. Es hat verschiedene Formen: Plazenta, unspezifisch und intestinal. Alkalische Säure hilft bei der Diagnose einer Überdosierung von Vitamin C, Calcium und Phosphor-Mangel, Gallenwege und Lebererkrankungen, Erkrankungen der Bauchspeicheldrüse und Knochenerkrankungen.

Der normale Gehalt dieses Enzyms im menschlichen Körper ist: bei Erwachsenen 30-90 U / l, bei Jugendlichen 400 und weniger U / l und bei Schwangeren bis 250 U / l. Erhöhte alkalische Phosphatase weist auf Schilddrüsenüberfunktion, Blutkrankheiten, Rachitis, Gelbsucht, Knochentumoren und Erkrankungen der Leber, der Nieren und der Lunge hin. Niedrige alkalische Phosphataseaktivität weist auf Anämie, Mangel an nützlichen Substanzen, Hyperthyreose und beeinträchtigte Skelettknochen hin.

Denken Sie daran, dass diese Tests auf nüchternen Magen mit einer bestimmten Diät für 24 Stunden vor dem Krankenhausaufenthalt durchgeführt werden.Es besteht in der Abwesenheit von fettigen, würzigen und frittierten Lebensmitteln in der Ernährung.

Im Falle von Abweichungen nach Erhalt der entschlüsselten Ergebnisse, sollten Sie sofort einen Arzt aufsuchen.

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Biochemische Analyse von Blut, Blutenzymen. Amylase, Lipase, ALT, AST, Lactatdehydrogenase, alkalische Phosphatase - erhöhen, verringern. Ursachen von Verstößen, Entschlüsselungsanalyse.

Überlegen Sie, was diese komplexe Struktur ausmacht - das Enzym. Das Enzym besteht aus zwei Teilen - dem eigentlichen Proteinteil und dem aktiven Zentrum des Enzyms. Der Proteinteil wird Apoenzym genannt und das aktive Zentrum ist das Coenzym. Das gesamte Enzymmolekül, also das Apoenzym plus Coenzym, wird Holoenzym genannt. Die Apoferment wird immer ausschließlich durch das Protein der Tertiärstruktur repräsentiert. Tertiäre Struktur bedeutet, dass eine lineare Kette von Aminosäuren in eine Struktur von komplexer räumlicher Konfiguration umgewandelt wird. Das Coenzym kann durch organische Substanzen (Vitamin B6, B1, B12, Flavin, Häm usw.) oder durch anorganische (Metallionen - Cu, Co, Zn usw.) repräsentiert sein. Tatsächlich wird die Beschleunigung der biochemischen Reaktion durch das Coenzym erzeugt.

Was ist ein Enzym? Wie arbeiten Enzyme?

Die Substanz, auf die das Enzym wirkt, wird Substrat genannt, und die Substanz, die als Ergebnis der Reaktion erhalten wird, wird das Produkt genannt. Oft werden die Namen von Enzymen durch Hinzufügen der Endung zum Namen des Substrats gebildet. Zum Beispiel spaltet Succinat-Dehydrogenase Succinat (Bernsteinsäure), Lactat-Dehydrogenase spaltet Lactat (Milchsäure) usw. Die Enzyme werden in verschiedene Typen eingeteilt, abhängig von der Art der Reaktion, die sie beschleunigen. Zum Beispiel führen Dehydrogenasen eine Oxidation oder Reduktion durch, Hydrolasen führen die Spaltung einer chemischen Bindung durch (Trypsin, Pepsin - Verdauungsenzyme), usw.

Jedes Enzym beschleunigt nur eine spezifische Reaktion und arbeitet unter bestimmten Bedingungen (Temperatur, Säuregrad des Mediums). Das Enzym hat eine Affinität zu seinem Substrat, dh es kann nur mit dieser Substanz arbeiten. Die Erkennung von "ihrem" Substrat wird durch das Apoenzym bereitgestellt. Das heißt, der Prozess des Enzyms kann wie folgt dargestellt werden: Das Apoenzym erkennt das Substrat und das Coenzym beschleunigt die Reaktion der erkannten Substanz. Dieses Interaktionsprinzip wurde als Ligand - Rezeptor oder Wechselwirkung nach dem Prinzip eines Schlüsselschlosses bezeichnet, dh ein einzelner Schlüssel passt zu einem Schloss und ein einzelnes Substrat passt zu dem Enzym.

Amylase wird vom Pankreas produziert und ist am Abbau von Stärke und Glykogen zu Glukose beteiligt. Amylase ist eines der Enzyme, die an der Verdauung beteiligt sind. Der höchste Gehalt an Amylase wird in den Pankreas- und Speicheldrüsen bestimmt.

Es gibt verschiedene Arten von Amylase - & alpha; -Amylase, & beta; -Amylase, & gamma; -Amylase, von denen die Definition der & alpha; -Amylase-Aktivität am häufigsten ist. Die Konzentration dieser Art von Amylase wird im Labor im Blut bestimmt.

Menschliches Blut enthält zwei Arten von α-Amylase - den P-Typ und S-Typ. 65% der p-Typ-α-Amylase sind im Urin vorhanden, und im Blut sind bis zu 60% vom S-Typ. P-Typ-Urin-α-Amylase wird in biochemischen Studien als Diastase bezeichnet, um Verwechslungen zu vermeiden.

Die Aktivität von & alpha; -Amylase im Urin ist 10 mal höher als die Aktivität von & alpha; -Amylase im Blut. Die Bestimmung der Aktivität von α-Amylase und Diastase wird verwendet, um Pankreatitis und einige andere Erkrankungen der Bauchspeicheldrüse zu diagnostizieren. Bei der chronischen und subakuten Pankreatitis wird die Bestimmung der α-Amylase-Aktivität im Duodenalsaft verwendet.

  • Urin-Diastase (Amylase) -Aktivität

Ein Anstieg der Blutamylase wird unter den folgenden Bedingungen festgestellt:

  • zu Beginn der akuten Pankreatitis ist das Maximum nach 4 Stunden seit Beginn des Anfalls erreicht und sinkt 2-6 Tage nach Beginn des Anfalls auf die Norm (eine Erhöhung der Aktivität der α-Amylase ist um das 8-fache möglich)
  • mit Exazerbation der chronischen Pankreatitis (mit der Aktivität von α-Amylase erhöht sich um 3-5 mal)
  • in Gegenwart von Tumoren oder Steinen in der Bauchspeicheldrüse
  • akute virale Infektion - Mumps
  • Alkoholvergiftung
  • Eileiterschwangerschaft
Wann ist die Amylase im Urin erhöht? Eine Erhöhung der Amylasekonzentration im Urin entwickelt sich in folgenden Fällen:
  • bei akuter Pankreatitis erhöht sich die Diastaseaktivität 10-30 mal
  • Bei Exazerbation der chronischen Pankreatitis erhöht sich die Diastaseaktivität um das 3-5-fache
  • bei entzündlichen Lebererkrankungen ist die Aktivität der Diastase um 1,5-2 mal moderat erhöht
  • akute Appendizitis
  • Cholezystitis
  • Darmverschluss
  • Alkoholvergiftung
  • Magen-Darm-Blutungen Geschwüre
  • bei der Behandlung von Sulfonamide, Morphin, Diuretika und oralen Kontrazeptiva
Mit der Entwicklung von Gesamtpankreasnekrose, Pankreaskrebs und chronischer Pankreatitis kann die & alpha; -Amylase-Aktivität nicht zunehmen. Es gibt Zustände des Körpers, in denen die Aktivität von & alpha; -Amylase abnehmen kann. Bei schwerer Erbkrankheit - Mukoviszidose - ist eine geringe Urin-Diastase-Aktivität nachweisbar.

Im Blut ist nach einem Anfall einer akuten Pankreatitis mit Pankreasnekrose sowie mit zystischer Fibrose eine Abnahme der α-Amylase-Aktivität möglich.

Trotz der Tatsache, dass & agr; -Amylase in den Nieren, der Leber und der Bauchspeicheldrüse vorhanden ist, wird die Bestimmung ihrer Aktivität hauptsächlich bei der Diagnose von Erkrankungen der Bauchspeicheldrüse verwendet. Um die Aktivität von Amylase zu bestimmen, wird Blut aus einer Vene, morgens, auf nüchternen Magen oder im mittleren Teil des Morgenharns entnommen. Am Vorabend der Analyse müssen Sie fetthaltige und würzige Nahrungsmittel vermeiden. Bei einem akuten Pankreatitisanfall wird Blut aus einer Vene und aus Urin unabhängig von der Tageszeit verabreicht.Zurzeit verwenden die meisten Labore enzymatische Methoden zur Bestimmung der Amylaseaktivität. Diese Methode ist ziemlich genau, hochspezifisch und benötigt eine kurze Zeit. Die Struktur, Typen und Funktionen der Lipase Lipase ist eines der Verdauungsenzyme, die am Abbau von Fetten beteiligt sind, damit das Enzym funktioniert und das Vorhandensein von Gallensäuren und einem Coenzym namens Colipase notwendig ist. Lipase wird von verschiedenen menschlichen Organen - Pankreas, Lungen und Leukozyten - produziert. Der größte diagnostische Wert hat Lipase, die in der Bauchspeicheldrüse synthetisiert wird. Daher wird die Bestimmung der Lipaseaktivität hauptsächlich bei der Diagnose von Erkrankungen der Bauchspeicheldrüse verwendet.

Im Urin eines gesunden Menschen gibt es keine Lipase!

Lipase bei der Diagnose von Erkrankungen der Bauchspeicheldrüse Um Erkrankungen der Bauchspeicheldrüse zu diagnostizieren, ist die Lipase ein spezifischerer Test als die Amylase, da ihre Aktivität bei Eileiterschwangerschaften, akuter Appendizitis, Mumps und Lebererkrankungen normal bleibt. Daher ist es bei Verdacht auf Pankreatitis ratsam, die Aktivität von Lipase und Amylase gleichzeitig zu bestimmen, eine Erhöhung der Aktivität der Serumlipase bei akuter Pankreatitis ist vom 2- bis 50-fachen der Norm möglich. Um genau die akute alkoholische Pankreatitis zu identifizieren, wird das Verhältnis der Aktivität von Lipase und Amylase verwendet, und wenn dieses Verhältnis größer als 2 ist, dann ist dieser Fall von Pankreatitis zweifellos alkoholischen Ursprungs. -24 Stunden und bleibt für 8-12 Tage erhöht. Bei der Entwicklung einer akuten Pankreatitis kann die Lipaseaktivität im Serum früher und signifikanter zunehmen als die Amylaseaktivität. Unter welchen Bedingungen steigt die Serum-Lipase-Aktivität: Lipase-Aktivität ist auch bei Verletzungen, Wunden, Operationen, Frakturen und akutem Nierenversagen möglich. Jedoch ist die erhöhte Aktivität der Lipase unter diesen Bedingungen nicht spezifisch für sie, deshalb wird sie nicht bei der Diagnose dieser Krankheiten verwendet. Eine Abnahme der Aktivität der Lipase im Serum wird in Tumoren mit unterschiedlicher Lokalisation (außer Pankreas), einem entfernten Pankreas, Mangelernährung oder erblicher Triglyzeridämie beobachtet. Um die Aktivität der Lipase zu bestimmen, wird am Morgen auf nüchternen Magen Blut aus einer Vene entnommen. In der Nacht vor der Analyse sollten Sie keine fettigen, scharfen und scharfen Speisen zu sich nehmen. Im Falle eines dringenden Bedarfs wird unabhängig von der Tageszeit und der vorhergehenden Präparation Blut aus einer Vene verabreicht.Zurzeit wird die immunchemische oder enzymatische Methode am häufigsten verwendet, um die Aktivität der Lipase zu bestimmen. Die enzymatische Methode ist schneller und erfordert weniger Personalkenntnisse. Lactat-Dehydrogenase (LDH) ist ein Enzym, das im Zytoplasma der Zellen der Nieren, Herz, Leber, Muskeln, Milz, Bauchspeicheldrüse gefunden wird. Das Coenzym LDH ist Zinkionen und Nikotinamidadenindinukleotid (NAD). LDH ist am Glukosestoffwechsel beteiligt und katalysiert die Umwandlung von Lactat (Milchsäure) in Pyruvat (Brenztraubensäure). Es gibt fünf Isoformen dieses Enzyms im Blutserum: LDG1 und LDG2 sind Isoformen kardialen Ursprungs, dh sie kommen hauptsächlich im Herzen vor. LDG3, LDG4 und LDG5 sind hepatischen Ursprungs.

Für die Diagnose verschiedener Erkrankungen ist die Bestimmung der Aktivität von LDH-Isoformen informativer. Zum Beispiel wird beim Myokardinfarkt ein signifikanter Anstieg von LDH1 beobachtet. Zur Bestätigung des Myokardinfarkts im Labor wird das LDH1 / LDH2-Verhältnis bestimmt, und wenn dieses Verhältnis größer als 1 ist, dann hat die Person einen Myokardinfarkt. Solche Tests werden jedoch aufgrund ihrer hohen Kosten und Komplexität nicht häufig verwendet. Üblicherweise wird die Gesamtaktivität von LDH bestimmt, die die Summe der Gesamtaktivität aller Isoformen von LDH darstellt.

LDH bei der Diagnose von Myokardinfarkt

Betrachten Sie den diagnostischen Wert der Bestimmung der Gesamtaktivität von LDH. Die Bestimmung der LDH-Aktivität wird für die späte Diagnose eines Myokardinfarkts verwendet, da eine Zunahme ihrer Aktivität 12-24 Stunden nach einem Angriff auftritt und bis zu 10-12 Tagen auf einem hohen Niveau gehalten werden kann. Dies ist ein sehr wichtiger Umstand bei der Untersuchung von Patienten, die nach einem Überfall in ein Krankenhaus eingeliefert werden. Ist der Anstieg der LDH-Aktivität unbedeutend, so handelt es sich um einen Kleinhirninfarkt, wenn dagegen die Aktivitätssteigerung langanhaltend ist, dann handelt es sich um einen ausgedehnten Herzinfarkt Bei Patienten mit Angina ist die LDH-Aktivität in den ersten 2-3 Tagen nach dem Anfall erhöht.

LDH bei der Diagnose von Hepatitis

Die Aktivität der Gesamt-LDH kann bei akuter Hepatitis zunehmen (aufgrund einer Erhöhung der Aktivität von LDH4 und LDH5). Die Aktivität von LDH im Serum nimmt in den ersten Wochen der Ikterusperiode zu, dh in den ersten 10 Tagen. Norm LDH bei gesunden Menschen:

Möglicher Anstieg der LDH-Aktivität bei gesunden Menschen (physiologisch) nach körperlicher Anstrengung, während der Schwangerschaft und nach dem Alkoholkonsum. Koffein, Insulin, Aspirin, Acebutolol, Cephalosporine, Heparin, Interferon, Penicillin, Sulfonamide verursachen ebenfalls eine Erhöhung der LDH-Aktivität. Daher sollte bei der Einnahme dieser Medikamente die Möglichkeit einer erhöhten Aktivität von LDH berücksichtigt werden, die nicht auf das Vorhandensein von pathologischen Prozessen im Körper hinweist.

Im Allgemeinen kann ein Anstieg der Serum-LDH unter den folgenden pathologischen Bedingungen nachgewiesen werden:

  • Myokardinfarkt
  • akute Hepatitis (viral, toxisch)
  • Zirrhose
  • Karzinome verschiedener Lokalisation (Teratome, Eierstock-Dysgerminome)
  • Muskelverletzungen (Brüche, Frakturen, etc.)
  • akute Pankreatitis
  • Pathologie der Nieren (Pyelonephritis, Glomerulonephritis)
  • hämolytische Anämie, B12-Mangel und Folsäure-Mangel Anämie
  • Leukämie
LDH kann vor dem Hintergrund einer Urämie (Erhöhung der Harnstoffkonzentration) eine verminderte Aktivität aufweisen. Um die Aktivität von LDH zu bestimmen, wird am Morgen auf nüchternen Magen Blut aus einer Vene entnommen. Es gibt keine spezielle Diät oder Einschränkungen vor dem Test. LDH ist in den Erythrozyten vorhanden, daher muss das Serum für die Studie frisch sein, ohne eine Spur von Hämolyse. Gegenwärtig wird die Aktivität von LDH am häufigsten durch die enzymatische Methode bestimmt, die zuverlässig, spezifisch und schnell genug ist. Alanin-Aminotransferase (ALT, ALT) ist ein Enzym, das mit Aminotransferasen (Transaminasen) verwandt ist, das heißt, es überträgt den Transfer von Aminosäuren von einem biologischen Molekül zu einem anderen. Da der Name des Enzyms die Aminosäure Alanin enthält, bedeutet dies, dass dieses Enzym die Aminosäure Alanin trägt. AST Coenzym ist Vitamin B6. ALT wird in Zellen synthetisiert, so dass seine Aktivität im Blut normalerweise nicht hoch ist. Es wird hauptsächlich in den Zellen der Leber, aber auch in den Zellen der Nieren, des Herzens, der Muskeln und der Bauchspeicheldrüse synthetisiert.

Der Zweck der Analyse von Pankreasenzymen - die Definition der wichtigsten Assistenten der Verdauung

Es wird empfohlen, die Analyse von Enzymen an jeden zu übergeben, der häufige Störungen in der Arbeit des Verdauungssystems hat, Beschwerden nach der Einnahme bestimmter Produkte. Oft können die Vergiftungssymptome, die als banale Lebensmittelvergiftung angesehen werden, auf Pankreatitis, Onkologie und andere gefährliche Pathologien hinweisen.

Es ist unmöglich, allein die Symptome zu diagnostizieren - es bedarf einer detaillierteren Diagnose, die neben der Hardware-Forschung auch Tests auf Pankreasenzyme einschließt. Eine mehr oder weniger starke Abweichung von der Norm wird dem Facharzt helfen, die Ursache der Störung zu verstehen und eine qualifizierte Therapie zu verschreiben.

Labordiagnostik

Pankreas-Enzym-Tests sind Teil eines Komplexes von anderen Labortests, die helfen, das volle Bild der Veränderungen zu sehen. Untersuchen Sie mit diesem komplexen Blut, Urin und Kot (ein genaueres Bild und eine hohe Wahrscheinlichkeit, zuverlässige Ergebnisse zu erhalten), seltener werden nur Bluttests durchgeführt. Um die Schwere der Pathologie zu bestimmen, wird die Leber weiter untersucht.

Die Diagnose des Drüsenorgans wird durchgeführt mit:

  1. Gesamtblutbild. Wenn ein akuter oder chronischer Prozess in der Bauchspeicheldrüse auftritt, erhöhen sich Leukozyten, Stich- und segmentierte Neutrophile.
  2. Biochemische Bluttests. Sie können das Vorhandensein von Bilirubin und seine Menge, eine Erhöhung der Konzentration von Gammaglobulinen und anderen Substanzen sehen.
  3. Spezielle Bluttests für die Bauchspeicheldrüse werden durchgeführt, um festzustellen, wie gut der Körper funktioniert. Um dies zu tun, untersuchen Sie Alpha-Amylase (normalerweise sollte es innerhalb von 29 g / l pro Stunde sein), Trypsin, Lipase, Glucose, die vor dem Hintergrund der entzündlichen oder destruktiven Prozess des endokrinen Segments des Organs steigt.

Wie identifiziert man Enzyme für die Bauchspeicheldrüse? Trypsin, Lipase und Amylase werden hauptsächlich auf nüchternen Magen durch den Inhalt des Zwölffingerdarms nachgewiesen, dann wird eine verdünnte Salzsäurelösung verabreicht und die Untersuchung wird wiederholt. Unter normalen Bedingungen und Organfunktionen wird die Menge an Enzymen in der letzten Studie etwas höher sein, wenn es eine chronische Form von Pankreatitis gibt, werden die Enzyme gleichermaßen reduziert.

Es wird empfohlen, die Analyse von Urin für die Bestimmung von Amylase und Aminosäuren zu bestehen. Eine Läsion des Organs wird sich als eine Zunahme dieser Substanzen manifestieren Coprogram wird vorgeschrieben, um in den Fäkalien von Fett, Stärke, unverdauten Fasern und Muskelfasern zu bestimmen.

Frühes Blut wurde an Enzymen genommen, um die Menge an Amylase zu bestimmen. Ein akuter und chronischer Organprozess wird begleitet von einem Anstieg der Substanz auf 35 g / l pro Stunde. Die Pankreonekrose, bei der das Absterben von Organabschnitten auftritt, ist durch eine Abnahme der Amylasemenge im Blut gekennzeichnet (ab 15 g / l pro Stunde und darunter).

Jetzt bestimmen sie die Elastase-Spiegel. Im Falle einer Fehlfunktion des endokrinen Organs ist die pankreatische Elastase auf 190 μg / g reduziert, wobei der pathologische Prozess unter 99 μg / g liegt.

Neben der Untersuchung von biologischen Materialien verordnet Ultraschall, MRT, Röntgenaufnahmen.

Vorbereitung für das Verfahren

Um die richtigen Ergebnisse der Studie zu erhalten, bevor Sie die Analyse von Pankreas-Enzymen bestehen, müssen Sie ein wenig vorbereiten. Die einzige Ausnahme ist der Verdacht auf einen schwerwiegenden pathologischen Prozess, der eine sofortige Diagnose und Behandlung erfordert.

Vorbereitungsbedingungen für die Analyse:

  • Blut wird zur Untersuchung am Morgen auf nüchternen Magen gegeben - es ist verboten, mehrere Stunden vor der Analyse zu trinken oder zu essen;
  • für einige Tage vor dem Verfahren ist es verboten, fettige und scharfe Gerichte zu essen;
  • Es ist unbedingt notwendig, dass der Arzt die Medikamente vor der Blutentnahme beachtet;
  • um die Analyse der Bauchspeicheldrüse für Enzyme zu bestehen, sollte in einem ruhigen Zustand sein - physisch und emotional;
  • Achten Sie darauf, dass Sie vor dem Eingriff nicht rauchen und keinen Kaffee trinken.
  • innerhalb von 24 Stunden am Vorabend der Studie ist die Einnahme von alkoholischen Getränken ausgeschlossen.

Um das Niveau der Amylase zu bestimmen (dieses Verfahren wird durchgeführt, aber weniger oft als die Elastase-Erkennung), wird ein Spezialist Blut aus einer Vene entnehmen. Nach einer bestimmten Menge Kohlenhydrate wird in das Material injiziert. Je nachdem, wie schnell sie zusammenbrechen, geben Sie die Menge an Enzym an. Bestimmen Sie das Niveau der Amylase kann sein, die Analyse des Urins weitergeben.

Pathologische Ursachen von Anomalien

Ein Enzymtest für die Bauchspeicheldrüse wird helfen, das Vorhandensein von Störungen zu bestimmen. Insbesondere kann im Hintergrund ein Anstieg der Amylase beobachtet werden:

  • Entzündung des Organs in chronischer oder akuter Form;
  • Onkologie der Bauchspeicheldrüse (ein gefährlicher Zustand, der eine sofortige Behandlung erfordert);
  • Peritonitis;
  • Pathologien der Harnorgane;
  • Mumps;
  • entzündlicher Prozess im Anhang;
  • Zucker-Krankheit;
  • Fehlfunktion der Gallenblase;
  • Zytomegalie;
  • Unterbrechung der Leber;
  • Ketoazidose;
  • stenotische Papillitis.

Verbessern Sie das Enzym als Folge der schädlichen Ernährung - die Verwendung von fettigen und stark gewürzte Speisen, gebratene, saure, salzige Speisen. Häufige schlechte Snacks, die eine vollständige Mahlzeit ersetzen, können Störungen in den Verdauungsorganen einschließlich der Bauchspeicheldrüse verursachen. Nicht die letzte Rolle in der Entwicklung der Pathologie spielt Alkoholmissbrauch.

Die Abnahme der Amylase wird beobachtet als Folge von onkologischen Erkrankungen des Drüsenorgans, akuter oder chronischer Hepatitis, Pankreasnekrose, Cholezystitis, Mukoviszidose, einem pathologischen Prozess in der Leber, in dem die meisten Organschäden beobachtet werden. Bei Myokardinfarkt nimmt die Enzymproduktion oft ab.

Funktionelle und organische Störungen

Die Abweichung von der Norm der Enzyme kann als Folge eines bestimmten Prozesses im Körper auftreten. In den meisten Fällen, wenn die Ursache identifiziert und beseitigt wird, beginnt die Bauchspeicheldrüse normal zu arbeiten, mit Ausnahme der Momente, in denen ein irreversibler Prozess auftritt. Abnormales Enzym kann auftreten als Folge von:

  • Eileiterschwangerschaft;
  • Darmverschluss;
  • Verletzungen in der Bauchhöhle;
  • Infektionskrankheiten viralen Ursprungs;
  • Intoxikation;
  • Herpesvirus Typ 4;
  • Schockzustand;
  • Makroamylasämie;
  • genetisches Versagen;
  • Entfernung des Drüsenorgans.

Eine Erhöhung oder Verringerung der Amylase kann durch die Einnahme bestimmter Medikamente verursacht werden. Normalerweise, wenn das Medikament abgebrochen wird, wird die Funktionalität des Organs wiederhergestellt.

Ein rechtzeitiger Arztbesuch bei unangenehmen Beschwerden (akute Nabelschmerzen, Übelkeit, Erbrechen) hilft nicht nur, die Arbeit des Verdauungssystems zu verbessern, sondern auch Leben zu retten.

Sie können Tests für Bauchspeicheldrüsenenzyme in jeder spezialisierten oder regelmäßigen Klinik durchführen, in der sich ein Labor und die erforderlichen Reagenzien befinden. Die Kosten für ein solches Verfahren hängen vom Forschungskomplex, der Wohnregion und anderen Punkten ab. Wenn eine Person ins Krankenhaus eingeliefert wird, ist eine kostenlose Version des Verfahrens möglich.


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